- PII
- S3034541325040013-1
- DOI
- 10.7868/S3034541325040013
- Publication type
- Article
- Status
- Published
- Authors
- Volume/ Edition
- Volume 66 / Issue number 4
- Pages
- 251-261
- Abstract
- We demonstrate for the first time the feasibility of using bacterial laccase as a biocatalyst for oxidizing ferulic acid (FA) to enable nucleophilic crosslinking of chitosan under neutral conditions, targeting future applications in medicine and the food industry. We have established optimal conditions achieving a high degree of chitosan crosslinking (up to 85%). Employing quantum-chemical modeling and spectral analysis techniques, it was determined that the predominant mechanism for the nucleophilic attack of chitosan amino groups on the phenoxyl radical – the oxidation product of FA – involves Michael addition, followed by radical recombination. This process results in the formation of crosslinks consisting of β-β’ coupled FA dimers while retaining the phenoxyl functionalities.
- Keywords
- хитозан феруловая кислота лакказа кросс-сшивка присоединение по Михаэлю феноксильные радикалы квантово-химическое моделирование
- Date of publication
- 01.04.2025
- Year of publication
- 2025
- Number of purchasers
- 0
- Views
- 30
References
- 1. Peng F., Ren J.L., Xu F., Sun R.C. // ACS Symp. Ser. 2011. V. 1067. P. 219.
- 2. Ruthes A.C., Martinez-Abad A., Tan H., Bulone V., Vilaplana F. // Green Chem. 2017. V. 19. № 8. P. 1919.
- 3. Santo M., Weitsman R., Sivan A. // Int. Biodeterior. Biodegrad. 2013. V. 84. P. 204.
- 4. Srikanth M., Sandeep T.S.R.S., Sucharitha K., Godi S. // Bioresour. Bioprocess. 2022. V. 9. № 1. P. 689.
- 5. Li B., Jin Z., Yang F., Jiang Z. // J. Proteomics. 2024. V. 292. P. 325.
- 6. Lin H., Yu Z., Wang Q., Liu Y., Jiang L., Xu C., Xian M. // Catalysts. 2023. V. 13. № 4. P. 195.
- 7. den Boer D., de Heer H.C., Buda F., Hetterscheid D.G.H. // ChemCatChem. 2023. V. 15. № 1. P. 256.
- 8. Mahuri M., Paul M., Thatoi H. // Syst. Microbiol. Biomanuf. 2023. V. 3. № 4. P. 533.
- 9. Khatami S.H., Vakili O., Movahedpour A., Ghesmati Z., Ghasemi H., Taheri-Anganeh M. // Biotechnol. Appl. Biochem. 2022. V. 69. № 6. P. 2658.
- 10. Bera K., Bhattacharya D., Mukhopadhyay M. // 3 Biotech. 2024. V. 14. № 12. P. 284.
- 11. Gałązka A., Jankiewicz U., Szczepkowski A. // Appl. Sci. 2023. V. 13. № 7. P. 485.
- 12. Buanafina M.M. de O., Morris P. // Agronomy. 2022. V. 12. № 8. P. 658.
- 13. Манжелесова Н.Е., Манжелесова Н.Е., Литвиновская Р.П., Литвиновская Р.П., Савчук А.Л., Савчук А.Л., Хрипач В.А. // Физиология растений. 2024. Т. 71. № 3. С. 280.
- 14. Carunchio F., Schiavi E., Ventura G., Piermatti O. // Talanta. 2001. V. 55. P. 189.
- 15. Aljawish A., Chevalot I., Piffaut B., Rondeau-Mouro C., Muniglia L. // Food Chem. 2014. V. 145. P. 1046.
- 16. Adelakun O.E., Kudanga T., Green I.R., Le Roes-Hill M., Burton S.G. // J. Mol. Catal. B. Enzym. 2012. V. 74. № 1–2. P. 29.
- 17. Robert B., Chenthamara D., Subramaniam S. // Int. J. Biol. Macromol. 2022. V. 201. P. 539.
- 18. Коваленко Г.А. // Кинетика и катализ. 2023. Т. 64. № 5. С. 499.
- 19. Zhong S. // Kinet. Catal. 2020. V. 61. № 3. P. 480.
- 20. Крамарева Н.В. // Кинетика и катализ. 2004. Т. 45. № 5. С. 784.
- 21. Цзен М., Сунь С., Ци Ч., Чжан С. // Кинетика и катализ. 2013. Т. 54. № 6. С. 756.
- 22. Aljawish A., Chevalot I., Piffaut B., Rondeau-Mouro C., Muniglia L. // Carbohydr. Polym. 2012. V. 87. № 1. P. 537.
- 23. Adeyemi O.S., Sulaiman F.A., Iniaghe O.M., Oloyede H.O.B., Akinyemi A.J. // Int. J. Food Prop. 2018. V. 21. № 1. P. 101.
- 24. Kolomytseva M.P., Kolesnikova T.A., Suslova T.S., Koroleva I.K. // Proc. Biochem. 2017. V. 62. P. 174.
- 25. Трубицина Л.И., Трубицин И.В., Лисов А.В., Габдулхаков А.Г., Заварзина А.Г., Белова О.В., Ларионова А.П., Тищенко С.В., Леонтьевский А.А. // Биохимия. 2023. Т. 88. № 10. С. 2002.
- 26. Барвинченко В.Н., Липковская Н.А., Кулик Т.В., Картель Н.Т. // Коллоидный журнал. 2019. Т. 81. № 1. С. 3.
- 27. Асулян Л.Д., Васильев С.А., Тарасов В.А., Тен Е.В. // Изв. ТулГУ. Естеств. науки. 2013. № 2. С. 231.
- 28. Асулян Л.Д., Кондратьев С.А., Григорьева С.В., Шубина Т.В. // Изв. ТулГУ. Естеств. науки. 2017. № 1. С. 12.
- 29. Асулян Л.Д., Шубина Т.В., Егоров Д.В., Смирнов А.А. // Изв. ТулГУ. Естеств. науки. 2016. № 1. С. 37.
- 30. Huber D., Sakai S., Aoyagi T., Kinoshita M., Zhang Y. // Carbohydr. Polym. 2017. V. 157. P. 814.
- 31. Moura M.J., Figueiredo M., Gil M.H. // Biomacromolecules. 2011. V. 12. № 9. P. 3275.
- 32. MOPAC2016 [Электронный ресурс] // OpenMOPAC. – URL: http://openmopac.net/MOPAC2016.html (дата обращения: 01.09.2024).
- 33. Stewart J.J.P. // J. Mol. Model. 2007. V. 13. № 12. P. 1173.
- 34. Korth M., Pitonak M., Rezac J., Hobza P. // J. Chem. Theory Comput. 2010. V. 6. № 1. P. 344.
- 35. Klamt A., Schuurmann G. // J. Chem. Soc., Perkin Trans. 2. 1993. № 5. P. 799.
- 36. Halgren T.A. // J. Comput. Chem. 1996. V. 17. № 5–6. P. 490.
- 37. Hanwell M.D., Curtis D.E., Lonie D.C., Vandermeersch T., Zurek E., Hutchison G.R. // J. Cheminform. 2012. V. 4. № 1. P. 17.
- 38. Munana-Gonzalez S., Valdes A., Garrido L., Garcia-Arribas A.B., Eceiza A. // Polymers. 2023. V. 15. № 2. P. 29.
- 39. Fu P., Sun X., Qiu M., Zhao Q., Wang J. // Desalination. 2023. V. 566. P. 198
- 40. Ramasamy M., Sundararaj S.C., Mahapatra A., Kumar V., Muthusamy S. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2024. V. 50. № 6. P. 2529.
- 41. Ardean C., Pușcașu M.C., Roșu M.C., Oancea A. // Int. J. Mol. Sci. 2021. V. 22. № 14. P. 179.
- 42. Christ H.A., Bourgat Y., Menzel H. // Polymers. 2021. V. 13. № 16. P. 64.
- 43. Brzonova I., Kozliak E., Valaškova V., Gramblicka M., Kubatova A. // Eur. J. Pharm. Biopharm. 2011. V. 79. № 2. P. 294.
- 44. Белая Н.И., Белая Н.И., Белый А.В., Заречная О.М., Щербаков И.Н., Помещенко А.И., Горбань О.А. // Кинетика и катализ. 2019. Т. 60. № 1. С. 33.
- 45. Варфоломеев С.Д. //Кинетика и катализ. 2007. Т. 48. № 4. С. 499.
- 46. Hammond G.S. // J. Am. Chem. Soc. 1955. V. 77. № 2. P. 334.
- 47. Arlyapov V.A., Medvedeva A.I., Tarasov S.E., Kuznetsov D.A. // Nanobiotechnol. Rep. 2022. V. 17. № 1. P. 106.
